華閱文章網食品生物化學試題幫看下答案,謝謝了
1：對，甚至有些都不具備三級結構
2：對，儲存溫度愈高，水含量愈多，細胞代謝越旺盛，維生素損失越多
3：錯，不一定對人體無害，任何色素都不能大量攝取
4：對，維生素一般作為輔基或輔酶發揮生態學功能
5：錯，有12種非必需氨基酸和8種必需氨基酸
6：錯，酶可以降低化學反應的活化能
7：對，生物體內的負超螺旋DNA容易解鏈，便于進行復制、轉錄等反應
8：對，這就是激素的基本定義和功能
9：對，多烯色素是由異戊二烯殘基為單元組成的共軛雙鍵相連為基礎的一類色素，沒錯。
希望幫到你！
大學食品生物化學的“原核生物蛋白質合成的過程”,要考試了,想知
核糖體在進行的蛋白質生物合成分為起始，延伸和終止3個階段。除了核糖體組成、各種因子、起始tRNA不同外，其余環節在真核生物和原核生物基本類似。
1.首先進行氨酰-tRNA的活化，這能使每個AA和tRNA分子共價連接，以確保加入正確的AA（即接頭）作用；并能使aa與延伸中的多肽鏈末端反應形成新的肽鏈。
活化步驟：1)aa+ATP=aa-AMP+PPi 2)aa-AMP+tRNA→aa-tRNA+AMP+PPi
2.合成的起始：
1）起始tRNA識別AUG（起始密碼子）編碼甲硫氨基酸，以確定翻譯的正確閱讀框架。
2)30S核糖體小亞基中的16SrRNA與富含嘌呤并位于AUG起始密碼子的5'端的Shine-Dalgarno序列結合，然后，核糖體沿著mRNA向3'端移動，直到遇到AUG起始密碼子。因而Shine-Dalgarno序列將核糖體亞基傳送至正確的AUG用于起始翻譯。
3）然后起始因子開始催化蛋白質的合成。原核生物中用三種起始因子IF1、IF2、IF3是必需的。
a.三元復合物（IF3-30S亞基-mRNA三元復合物形成。
b.30S前起始復合物（IF2-30S亞基-mRNA-fMet-tRNAMef復合物）形成，此步亦需要fGTP和Mg2+參與。
c.70S起始復合物（70S initiation complex）形成。50S亞基與上述的30S前起始復合物結合，同時IF2脫落，形成70S起始復合物，即30S亞基-mRNA-50S亞基-fMer-tRNA Met復合物。此時fMet-tRNA Met占據著50S亞基的肽酰位（peptidyl site，簡稱為P位或給位），而50S的氨基酰（aminoacyl site，簡稱為A位或受位）暫為空位。
3.肽鏈合成的延長
這一過程包括進位、肽鍵形成、脫落和移位等步驟。肽鏈合成的延長需兩種延長因子（Elongationfactor，簡寫為EF），分別稱為EF-T和EF-G.此外尚需GTP供能加速翻譯過程。
①進位
結合在mRNA上的fMet-tRNAiMet（或肽酰-tRNA）占著P位，新的氨酰-tRNA和EF-Tu及GTP形成的AA-tRNA·EF-Tu·GTP利用GTP水解的能量進入A位，并與mRNA上相應的密碼子結合。
EF-Tu·GDP由EF-Ts協助再生成EF-Tu·GTP。
②肽鍵形成
50S亞基上肽酰轉移酶催化P位的肽（氨）酰-tRNA把肽（或氨酰基）轉給A位的AA-tRNA，并以肽鍵相連。P位的氨基酸（或肽的C端氨基酸）的α-COOH基，與A位氨基酸的α-NH2形成肽鏈。催化肽鍵形成的是23SrRNA的肽酰轉移酶活性。
③脫落
在A位上的tRNA負載著二肽酰基（或肽酰基），P位上成為無負載的tRNA脫落。
④移位
在EF-G協助下，由EF-G·GTP提供能量，核糖體構象改變，沿mRNA的5'→3'相對移動一個密碼子距離，使下一個密碼子定位于A位，原來處于A位上的肽酰tRNA轉移到P位上，空出A位點。
再依次進位、形成肽鍵、脫落和移位循環返復，直到mRNA上的終止密碼子進入A位，翻譯終止。
肽鏈的延伸是從N端開始。延長過程每重復一次，肽鏈延伸一個氨基酸殘基，多次重復使肽鏈增長到必要的長度。
4.肽鏈合成的終止（termination）
肽鏈合成的終止，需釋放因子（releasing factor,RF）參與。原核生物的RF1識別UAA、UAG;RF2識別UAA、UGA，使肽鏈釋放，核糖體解聚。
原核和真核的核糖體釋放因子RF1、RF2、eRF1或RF3、eRF3都有和延伸因子EF-G C端同源的保守基序，而EF-G C端的3個結構域又分別和tRNA的氨基酸柄、反密碼子螺旋、T柄結構相似。由于RF與tRNA結構相似，所以可通過tRNA的反密碼子與終止密碼子互作而識別終止密碼子。
RF3、eRF3與EF-G的N端和EF-Tu相似，所以RF1/2-RF3、eRF1/eRF3復合物和EF-G或EF-Tu-GTP-氨酰tRNA三元復合物相似。當終止密碼子進入A位，由于RF1/2-RF3或eRF1/eRF3可識別終止密碼子而進入A位。貌似氨酰tRNA的終止密碼子無法接受P位轉來的肽基，翻譯就此終止。
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